Fabrication d'une protéine



Si les moteurs humains sont faits de pièces métalliques usinées avec précision,
chaque élément du moteur flagellaire est fait de protéine. Pour fabriquer une
protéine spécifique, il faut faire appel à l’information codée contenue dans le
gène. C’est quoi un gène ? C’est quoi le génome ? Dans quel langage sont
inscrites ces informations ? Nous allons descendre bien bas dans la simplicité
pour que les explications soient accessibles à tous.

Le code génétique est comme une échelle
qu’on a sectionnée verticalement par son
milieu. Vous aurez de part et d’autre des
demi-barreaux. Chaque demi-barreau, sans
le montant, c’est ce qu’on appelle une base.
Pour simplifier le tout, ces bases sont
désignées par des lettres de l’alphabet : A,
C, T, G.

L’échelle n’est pas réellement coupée en deux, les deux parties sont reliées
entre elles par, disons, un fil. Ce fil est constitué d’atomes d’hydrogène. Les
montants de l’échelle sont faits de peptides. L’échelle est torsadée, c’est-à-
dire enroulée sur elle-même.

On a remarqué qu’en face de chaque lettre A (adénine), il y a toujours un T
(thymine), qu’en face de chaque lettre C (cytosine), il y a toujours un G
(guanine).

Si l’ADN représentait une échelle torsadée pouvant atteindre les nuages, un
gène serait une information codée écrite sur une
portion de l’échelle, disons, sur 300 mètres ou plus.
Cependant, ne vous méprenez pas, un gène peut
comporter des milliers de paires de bases (A, C, G,
T) et ces bases ne sont pas vraiment des lettres.

Prenons l’adénine. C’est une molécule qui n’a rien
d’une lettre de l’alphabet. Sa formule est C 5 H 5 N 5. En l’occurrence cinq
atomes de carbone (en noir), cinq atomes de sodium (en blanc) et cinq
atomes d’hydrogène (en bleu).

L’adénine est plus complexe qu’une simple lettre A. Il en
est de même pour les trois autres bases. Dans l’ADN, en
face de l’adénine, vous trouverez toujours une thymine,
dont la formule est : C 5 H 6 N 2 O 2.

De la même manière, vis-à-vis de la cytosine (C), dont la formule est C 4 H 4
N 3 O, se placera toujours la guanine (G) ayant pour formule : C 5 H 5 N 5 O
Ces deux molécules mises face à face, et
l’autre duo adénine – thymine,
forment les barreaux de l’échelle,
mais les couples ne se touchent pas.

Entre l’adénine et la thymine et entre la
cytosine et la guanine, il y a des liaisons d’hydrogène, de
sorte que si quelqu’un voulait monter sur l’échelle en plaçant ses pieds au
centre des barreaux, ils ne toucheraient pas ces bases.

Ces liaisons hydrogènes ne sont pas des plus solides. Ainsi, l’ARN
polymérase, une enzyme, les ouvre facilement et défait la spirale, exposant
les bases au décodage. On appelle cela la transcription.

La transcription

Si nous comparions le code génétique, ou l’ADN, à une échelle torsadée,
pouvant atteindre les nuages, le gène serait une information codée se
trouvant sur une portion de cette échelle. Mais dans la réalité, l’échelle
torsadée se trouve enroulée sur elle-même de manière très compacte et ne
quitte jamais le noyau. Pour avoir accès à l’information se trouvant dans le
gène, la cellule est obligée de faire une copie de cette information génétique.
Cette copie s’appelle l’ARN pré-messager. Pourquoi l’appelle-t-on ARN ?

Si la double hélice s’appelle ADN (acide désoxyribonucléique), l’ARN est
l’abréviation d’acide ribonucléique. Car au lieu de dupliquer les deux parties
latérales de l’échelle torsadée impliquant le gène, il n’en copiera que la
moitié.
C’est comme si, sur une fermeture éclair, il y avait quatre types de dents,
numérotées de 1 à 4, des dents paires et impaires, et qu’en face de la dent 1
se trouvait toujours la dent 3 et de la dent 2, toujours la dent 4.

Après l’ouverture par l’ARN polymérase de la portion du code génétique
correspondant au gène, des nucléotides libres - c’est-à-dire des bases se
trouvant dans le noyau - vont se fixer sur les bases du brin exposé, faisant
presqu’une copie de la partie qui n’est pas prise en compte, ou qui n’est pas
traduite. Face à une base C (cytosine) viendra se placer une base G (guanine)
et inversement ; à une base T, (thymine), se juxtaposera une base A
(alanine).

En revanche, face à l’alanine, devrait se trouver la base T, cependant la
thymine sera remplacée par une autre base, l’uracile, dont la formule est C 4
H 4 N 2 O 2. Voilà pourquoi nous avons employé l’expression « presqu’une
copie ».

Ainsi, dans l’ADN il y a quatre bases : (A, C, G, T). Dans
l’ARN pré-messager, qui est une copie d’une portion de
l’ADN, le T sera remplacé par le U : (A, C, G, U). C’est
l’une des différenciations entre l’ADN et l’ARN. D’autre
part, l’ARN pré-messager, contrairement à l’ADN, est
composé d’un seul brin de nucléotides et il est beaucoup
plus court, car il ne code que pour une protéine.

Nous avons parlé des bases de l’ADN, (A, C, G, T) formant chacune la
moitié d’un barreau, reliés entre eux par des atomes d’hydrogène ; mais
qu’en est-il des montants latéraux de l’échelle ? Car une échelle formée
uniquement de barreaux transversaux ne tiendrait pas.

Eh bien, les barres latérales (en rose), c’est-à-dire les
montants de cette échelle sont faits d’acides aminés, Il y en
a en tout 20, tous de type lévogyre. Quand les chaînes
qu’ils forment sont inférieures à 50, on les désigne par
peptides. Lorsqu’elles sont plus longues, on parle de
protéines. Ces acides aminés sont soudés entre eux par des liaisons
covalentes très solides.

La combinaison de trois bases, comme c’est le cas ici, est un « codon », car ces
bases codent pour un acide aminé. Etant donné qu’il y a quatre types de
bases (A, C, U, G) dans l’ARN, et qu’ils forment des combinaisons de trois, il
devrait y avoir 4 3 codons, c’est-à-dire 64 codons différents et donc, 64
acides aminés différents. Mais il n’y a que 20 acides aminés. Pourquoi ?

Parce que des codons différents peuvent coder pour le même acide aminé.
Par exemple, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG, codent pour le même acide
aminé, la leucine. Mais aucun d’eux, ne va coder pour un autre acide aminé
que la leucine. Un codon, dit aussi triplet, ne code que pour un seul acide
aminé.

Si ces trois bases sur le dessin étaient GCU et qu’on ne
laissait que les parties latérales (en rose), on aurait affaire à
l’acide aminé alanine. Le codon UAC donnerait la tyrosine,
UUU et UUC, la phénylalanine, etc. C’est ainsi que naissent
les 20 acides aminés qui entrent dans la composition des
protéines des êtres vivants.
Comme vous le voyez, la succession des acides aminés dans un ordre
spécifique (parfois des centaines d’acides aminés) produit une protéine
spécifique. Si donc les bases (les barreaux de l’échelle) ne sont pas de simples
lettres, il en est de même des montants latéraux qui les soutiennent, les
peptides.

On parle des acides aminés, car ces molécules sont toujours composées d’un
acide, plus spécialement de l’acide carboxyle COOH (le OH caractérise les
acides), d’un groupe amine, NH, NH2, NH 3 et d’un hydrogène, (H). C’est
leur chaîne latérale, ou chaîne R (R pour radical), qui les différencie. La
chaîne latérale de l’acide aminé, méthionine est : CH 2-CH 2-S-CH 3, la chaîne
latérale du tryptophane est encore plus complexe. D’autres sont plus simples.
La chaîne latérale de la glycine est faite d’un unique atome d’hydrogène.
Rien de tout cela ne semble être dicté par le hasard.

On connaît environ 500 acides aminés, mais une vingtaine seulement code
pour les protéines dont sont constitués tous les êtres vivants, la flore et la
faune. Dix-neuf d’entre ne contiennent que 4 éléments chimiques, le
carbone, l’hydrogène, l’oxygène, et l’azote. Les 20 acides aminés sont tous
de type lévogyre. Cela veut dire que si vous faites passer une lumière
polarisée dans un de ces acides aminés en solution, elle sera déviée à gauche.
Les 20 acides aminés sont :
Nous avons fait ce survol afin que chacun saisisse mieux la complexité de la
cellule et voit comment elle procède pour fabriquer une seule pièce du
moteur flagellaire.


Fabrication d'un seul élément du système flagellaire


Lorsque notre corps a besoin d’une protéine spécifique, comme dans le cas
du flagelle bactérien, une enzyme, l’ARN polymérase, ouvre les deux brins
de l’ADN correspondant au gène qui code pour la protéine. Des nucléotides
libres, ou bases, se trouvant dans le noyau, se fixent sur la partie exposée,
formée d’autres bases.

Nous en avons déjà parlé. Sur une base C (cytosine)
viendra se fixer une base G (guanine) et inversement, à
une base T (thymine), viendra s’accoler une base A
(alanine). Cependant en face à l’Alanine, se placera non
pas la thymine (T), mais l’uracile. Arrivée à la fin du
gène, ou de la transcription, l’enzyme polymérase se
désolidarise du brin miroir obtenu.

Ce brin est une copie de la partie opposée qui n’a pas
été transcrite. Exception, la thymine, qui sera remplacée
par l’uracile. Ce brin est fait d’une suite de nucléotides
A, C, G, U.

A la fin de la transcription, des nucléotides modifiés (guanines modifiés) sont
ajoutés à l’extrémité de l’ARN pré-messager (en orange) qui vient d’être
formé, de manière à constituer une coiffe à l’avant de celui-ci, empêchant sa
dégradation au moment où il quittera le noyau par l’un des pores nucléaires.

Cette coiffe sert aussi de signal d’attache au ribosome au moment de la
traduction. D’autres nucléotides (des adénines) sont ajoutés à l’autre
extrémité pour former une queue (image ci-contre).

La traduction en protéine de l’ARN pré-messager (ici en
bleu) n’est pas encore prête, car celui-ci devra subir un
épissage dans le noyau avant de le quitter. Pour cela, des
enzymes vont supprimer des introns, des séquences non
codantes (couleur orange), puis recolleront les sections en
bleu. C’est seulement après l’épissage qu’on parlera d’ARN
messager. La traduction en protéine se fera donc à partir de
l’ARN messager.
L’ARN messager est donc une suite de bases si on les envisage unitairement,
mais c’est aussi une suite de codons si on les considère par groupe de trois.
En effet, trois bases forment un codon.

Après l’épissage, l’ARN messager quitte le noyau par l’un des pores
nucléaires et se dirige dans le cytoplasme. (Si le noyau était le jaune d’un
œuf, le cytoplasme serait le blanc). C’est dans le cytoplasme qu’a lieu la
traduction en protéine des informations codées de l’ARN messager. La
traduction est prise en charge par les ribosomes.


Les ribosomes


Nous représentons les ribosomes de manière très simple, alors que ce sont
des structures moléculaires très complexes faites d’ARN et de protéines. Ils
sont formés de deux sous-unités, une grande et une petite. La grande
comporte 4980 nucléotides, ou bases et 49 protéines
ribosomiques. La petite unité comporte 1900
nucléotides et 33 protéines ribosomiques.

Chez des bactéries, la grande sous-unité est composée
de plus de 3000 nucléotides et de 34 protéines ; la
petite sous-unité de 1540 nucléotides et de 21
protéines.

Malgré la complexité des
ribosomes, ils ne seraient
d’aucune utilité et il n’y aurait
aucune vie sur la terre sans la
participation de l’ARN de
transfert. Les ARN de transfert
comportent à leurs extrémités
inférieures trois bases, ou triplets,
que l’on appelle anticodons pour
les différencier des codons de
l’ARN messager. A l’extrémité
supérieure, se trouve un acide
aminé.

Sur le dessin ci-contre, l’anticodon
CGG de l’ARN de transfert se placera sur le codon GCC de l’ARN messager.

Nous avons présenté l’ARN de transfert comme une simple feuille de trèfle
mais en réalité, il est de loin plus complexe et plus enchevêtré que le dessin
qui le représente ici. Mais comment se passe la traduction en protéine de
l’ARN de transfert ?

Dès que l’ARN messager pénètre dans le cytoplasme après l’épissage, il est
pris en charge par la petite unité du ribosome, qui le saisit par l’extrémité
marquée. La grande unité vient alors se juxtaposer à elle de sorte que l’ARN
messager se trouve entre les deux sous unités, à la manière d’une feuille de
papier sortant d’une photocopieuse. Mais ici, c’est le ribosome qui se
déplace le long de l’ARN messager par séquence de trois bases à la fois, ou
par triplet, ou codon.

La synthèse commence toujours par le triplet AUG de l’ARN messager
(ARNm). Les trois bases de l’ARN de transfert (ARNt), ou anticodons, qui
viendront se placer sur ce codon de l’ARN messager porteront toujours avec
eux un acide aminé spécifique (cercles colorés). Ici, l’acide aminé transporté
par l’ARN de transfert correspondant au codon AUG, sera la méthionine.

Le ribosome se charge toujours de deux triplets à la fois, ou de six bases.
Lorsqu’il se déplace d’un « triplet » le long de l’ARN messager (ARNm) et
qu’un nouvel ARN de transfert (en jaune) vient occuper le premier secteur
libre dans le ribosome, qu’on appelle le secteur A, l’ancien ARN de transfert
(ARNt) se trouvant à l’autre extrémité (secteur E) tombe après avoir laissé
son acide aminé.

Séquentiellement, le ribosome attache les acides aminés entre eux de
manière à former une longue chaîne d’acides aminés et donc une protéine.
Les liaisons entre les acides aminés sont des liaisons covalentes. Elles sont très
solides. La fonction carboxyle de l’un (en vert) va s’unir solidement à la
fonction amine de l’autre (en rouge). Ce
qui donnera une molécule d’eau (H 2 O).
Dans un milieu aqueux, cela ne serait pas
possible.

Arrivé à la fin de la traduction, un facteur
de terminaison qui ressemble à un ARNt,
mais ne transportant pas d’acide aminé, se
place sur les trois bases finales, en y
insérant une molécule d’eau. C’est
seulement à ce moment-là que les

différents éléments (ribosomes, ARNm, ARNt et la chaine d’acides aminés,
dite maintenant protéine) se séparent.

Plusieurs ribosomes travaillent souvent en même temps sur un ARN-
messager. Les protéines se forment ainsi, et non dans les mares, en dehors de
toute vie.

Je me demande comment le ribosome peut-il savoir, à partir de la « lecture »
de trois bases ou codon de l’ARN messager (brin ressemblant à un peigne sur
le dessin du bas), quel ARN de transfert (en jaune) il doit appeler car il existe
une soixantaine d’ARN de transfert différents dans le cytoplasme, codant au
total pour les 20 acides aminés. Chaque ARNt est surmonté d’un acide
aminé.

Si, à partir des trois bases, ou triplet lu sur l’ARNm, le ribosome appelait un
mauvais ARNt, il n’aurait pas le bon acide aminé (les sortes de perles). Du
coup la protéine formée, qui a une fonction précise, ne serait pas fiable.

Comment le ribosome peut-il commander à
distance le bon ARN de transfert (ARNt) ? S’il
utilisait une charge électrique ou magnétique, il
n’y aurait que deux possibilités (+ ou -) et non
20. Si le hasard commandait dans la cellule, le
ribosome aurait procédé à plusieurs essais
jusqu’à ce qu’il tombe sur le bon ARN de
transfert (ARNt). Or, ce n’est pas le cas, il fait
toujours le bon choix du premier coup.

J’en suis venu à me demander si le ribosome n’émettait pas, en direction de
l’ARN de transfert, une onde électromagnétique imperceptible à notre
échelle, une onde ayant une fréquence spécifique en fonction du codon de
l’ARNm. Imaginons que ce soit le cas, l’ARNt devrait être en mesure de
reconnaître la source de l’onde et se diriger dans sa direction. C’est
mystérieux. Pourquoi rejette-t-on l’’intervention d’une intelligence
supérieure ?

Le professeur Luc Montagnier, prix Nobel de médecine en 2008, dont je
considérais le travail sur la reconnaissance et la mémorisation des signaux
électromagnétique par l’ADN et la « mémoire de l’eau » comme relevant de
la croyance métaphysique, pourrait avoir raison ; du moins, son travail
mériterait d’être approfondi.

On se retrouve encore une fois en présence d’une complexité irréductible
entre l’ARN de transfert (ARNt) et le ribosome. Sans l’ARN de transfert, le
ribosome ne sert à rien et vice-versa. Sans les ribosomes pour traduire les
informations venant des gènes, via l’ARNm, à quoi serviraient le code
génétique ? Il n’y aurait donc pas de protéine. Les trois auraient dû
apparaître simultanément et fortuitement. C’est une question de bon sens.

Les protéines ne se créent pas au hasard dans les organismes vivants par
l’assemblage fortuit des acides aminés. Il en va de même de l’ARN de
transfert. Par ailleurs, il contient un grand nombre de nucléotides modifiés,
nucléotides qui ne sont ni l’adénine, ni la guanine, ni la thymine, ni la
cytosine, ni l’uracile. On les appelle des nucléotides non-canoniques.

Les protéines sont toujours les traductions des informations contenues dans
les gènes. Les protéines dont sont faits les ribosomes, eux-mêmes, sont
synthétisées complètement dans le cytoplasme, puis rejoignent le noyau pour
être assemblées en ribosomes. Chaque élément a besoin des autres pour être
fonctionnel. Encore une fois, on se retrouve devant la question : la poule a-t-
elle précédé l’œuf, ou l’inverse ?

Prenons le gène codant pour la bêta-globine, une des sous-unités de
l’hémoglobine, qui est une protéine chargée du transport de l’oxygène dans
toutes les autres cellules de l’organisme. Vous avez ci-dessous une portion de
l’information du gène, ou plutôt d’un allèle sain et d’un allèle anormal, ou
muté. L’unique différence, c’est qu’il y a une inversion entre l’adénine et la
thymine au vingtième nucléotide de la portion du gène muté.

Portion normale :

ATGGTGCACCTGACTCCTGAGGAGAAGTCTGCCGTTACTGCCCTGTGGGGC

Portion où on a la thymine à la pace de l’adénine. Deux bases, T et A, sont
inversées.

ATGGTGCACCTGACTCCTGTGGAGAAGTCTGCCGTTACTGCCCTGTGGGGC

Ces deux brins sont identiques, à l’exception de la substitution de l’adénine
par la thymine. Cette inversion pourrait paraître anecdotique, mais elle a des
répercussions sur l’organisme, car GAG aboutira après transcription et
traduction à l’acide glutamique, alors que GTG sera exprimé en un autre
acide aminé : la valine. Or, les deux acides aminés n’ont pas la même charge
électrostatique.

Dans la portion saine, l’acide glutamique a une fonction carboxyle négative
que la valine, apolaire, n’a pas. La molécule se referme alors pour
prendre sa forme caractéristique arrondie et souple des globules rouges.

Quant à la valine, du fait qu’elle n’est pas polarisée, elle laisse une section
ouverte à laquelle d’autres molécules viennent s’agglomérer pour former des
polymères de formes irrégulières et rigides. Ainsi, la molécule peine à passer
dans les capillaires, et certaines sont détruites. D’où l’anémie que cette
maladie engendre chez les individus qui, comme moi, en sont atteints, et son
nom, anémie « falciforme » (forme de faucille).

Si la synthèse du gène en protéine passe par des processus extrêmement
complexes, il n’en est pas autrement de la forme en trois dimensions que
doit prendre ces protéines après leur synthèse.

La forme en trois dimensions


Après la synthèse de la protéine, il reste à faire adopter à celle-ci, en rapport
avec sa fonction, sa forme caractéristique en trois dimensions. C’est le cas de
toutes les protéines, de sorte qu’on les reconnaît uniquement grâce à leur
configuration tridimensionnelle. Malgré la connaissance de certains
mécanismes entrant en jeu dans la configuration tridimensionnelle des
protéines, on ignore ce qui leur dicte le choix de telle ou telle forme La
configuration tridimensionnelle d’une protéine est parfois explicable.

On sait, par exemple, que d’autres protéines, ainsi que la force
électrostatique, y contribuent, que des sections s’attirent et que d’autres se
repoussent, que certaines liaisons peptidiques covalentes, contrairement à
d’autres, empêchent la protéine de vriller, que certains acides aminés sont
hydrophobes et d’autres hydrophiles. Les acides aminés hydrophobes ont
tendance à se replier sur eux-mêmes, ce qui contribue à donner une forme
tridimensionnelle à la protéine. Néanmoins, cela reste difficile à comprendre.

Même les informations relatives à la forme tridimensionnelle de la protéine
sont inscrites dans les gènes. Qu’une construction adopte une forme
totalement aléatoire, qu’elle s’adapte dimensionnellement au milieu et
remplisse, de surcroît, parfaitement la fonction qui convient au système, tout
cela fortuitement, n’est pas une impossibilité.

Mais lorsqu’on a affaire à des milliers de protéines, ayant chacune la forme
adéquate et remplissant parfaitement leurs fonctions, il n’est plus possible de
parler encore de hasard.

Nous avons environ 25 000 gènes aboutissant, après épissage, à environ 100
000 protéines. Chacune d’elles possède une fonction et une forme qui lui
permettent d’assumer une tâche bien définie et de garantir notre existence
en bonne santé.

Qu’elles relèvent toutes du hasard de la
mutation, mutation dont plus de 99% sont
néfastes, est tout simplement inconcevable. Le
repliement des protéines est loin d’être
parfaitement compris. On peut lire dans
Wikipédia :

« Le mécanisme du repliement des protéines n'est pas encore complètement
compris, en particulier l'ordre dans lequel les différentes parties se replient. Le
problème est ardu car, par exemple, certaines parties déjà repliées aident au
repliement d'autres parties, ce qui rend le problème non linéaire ».

« […] les scientifiques ont essayé d'utiliser plusieurs techniques biophysiques
pour replier ‘’manuellement’’ une protéine, c'est-à-dire de prédire la structure
d'une protéine complète à partir de sa séquence. Si cette méthode a apporté des
résultats intéressants avec de courtes protéines, l'état actuel de la science
achoppe complètement à prédire la structure tridimensionnelle des protéines
intégrales de membranes ».

« […] La structure tridimensionnelle correcte, ou native, est essentielle pour que
la protéine puisse assurer sa fonction au sein de la cellule ».

« […] L'échec du repliement dans la forme attendue produit des protéines
inactives, avec des propriétés différentes (par exemple, le prion). De
nombreuses maladies neurodégénératives ou autres, sont considérées comme
résultant d'une accumulation de protéines mal repliées. La structure
tridimensionnelle résultante est déterminée par la séquence des acides aminés ».

En d’autres termes, la façon dont la protéine doit se replier est inscrite dans
les gènes, ce qui prédit en même temps la disposition des acides aminés avec
leur propriété électrochimique.

Si la construction d’une seule protéine ayant une forme particulière est si
complexe, comment le hasard pourrait-il être à l’origine des 40 éléments qui
formeront le flagelle bactérien et les inscrire dans les gènes de manière à
construire un système, un moteur, dont les éléments s’emboîtent
parfaitement ?

Certains composants sont faits d’une seule protéine, formant un tube
multidirectionnel. D’autres éléments, en revanche, sont le résultat de la
composition de plusieurs protéines, formant des pièces distinctes et qui
s’imbriquent parfaitement les unes dans les autres, aboutissant à un élément
composite.

Des emprunts à d'autres bactéries


On a du mal à imaginer que la complexification du moteur flagellaire
bactérien soit due aux emprunts de certains de ses éléments à d’autres
bactéries, comme le pensent les évolutionnistes.

C’est comme si nous avions deux
programmes informatiques qui remplissent
parfaitement les fonctions pour lesquelles ils
ont été écrits et que nous les mélangions au
hasard en espérant obtenir un programme
plus élaboré. C’est comme croire qu’un
mouton né avec cinq pattes, ou deux têtes
serait favorisé dans la lutte pour la survie.

Même lorsque nous introduisons un gène
humain dans une bactérie et qu’elle l’accepte, la bactérie n’évolue pas vers
une autre espèce. Elle reste une bactérie. Le gène sera exprimé en protéine
humaine, mais la bactérie ne s’en sert pas pour elle-même, car elle n’en a pas
besoin.

Même après cinq milliards d’années, la probabilité qu’une bactérie se
transforme en un oiseau coloré est pratiquement nulle. De l’oiseau à
l’homme, il y a encore un abîme. Expliquer les millions d’espèces de plantes,
de fleurs, et d’animaux, à travers l’évolution d’une bactérie, est grotesque.

Des fossiles d’animaux marins et terrestres, remontant à plus de 250 millions
d’années, ont été retrouvés, ils sont parfaitement identiques à leurs espèces
d’aujourd’hui. Ces animaux sont apparus à un moment donné de l’histoire
terrestre et ont subsisté jusqu’à nos jours, tels qu’ils ont été conçus.

Si au bout de 250 millions d’années il n’y a pas eu de changements notables
en ce qui les concerne, et sachant qu’il n’y a que 18 fois 250 millions
d’années dans l’âge estimé de la Terre, il n’est pas impossible que ces
animaux n’aient jamais évolué et qu’il en soit de même pour toutes les
espèces connues d’aujourd’hui. Quant au nautile, il n’a pas changé depuis
400 millions d’années. Les petits accidents génétiques et les adaptations ne
permettent pas à une espèce, même après de grands laps de temps, de se
transformer morphologiquement en une autre espèce.

Il y a peut-être eu plus de disparitions d’espèces végétales et animales, que
celles d’entre elles qui ont subi des mutations morphologiques profondes. Il
m’est impossible d’accepter que les espèces végétales et animales
d’aujourd’hui soient séquentiellement liées entre elles par des processus
évolutifs. Pourquoi ne trouve-t-on pas des singes avec des caractéristiques
humaines et des humains possédant des particularités simiesques ? Pourquoi
ces chaînons transitionnels auraient-ils disparu au profit de singes supposés
être moins évolués ? Entre n’importe quel singe d’aujourd’hui et l’homme, il
y a un immense abîme. Voilà pourquoi les singes restent des animaux.

On peut en dire autant des bactéries. Le bactériologiste anglais Alan H.
Linton déclarait : « En 150 ans de science bactériologique, il n’y a aucune
preuve qu’une espèce de bactérie ait changé pour devenir une autre
espèce. »

Même si une bactérie avait évolué, pour que sa population supplante celle
des bactéries qui ne posséderaient pas ce nouveau gène, ces dernières
devraient avoir des difficultés à se reproduire. Si tel n’était pas le cas, cet
avantage ne pourrait pas s’exprimer au travers du surnombre, les deux
espèces coexisteraient et il y aurait des milliards d’espèces de bactéries
différentes formant des chaînes évolutives séquentielles.

Or on ne connaît aujourd’hui que 10 000 espèces de bactéries, même si on
pense qu’il devrait en exister cinq millions.

Si, dans quelques flaques boueuses des bactéries avaient subi des mutations
bénéfiques, cela n’engagerait en rien l’existence des premières bactéries à
l’autre bout du monde. Même au niveau bactérien, il n’y a aucune trace de
l’évolution expliquant les différentes espèces.